2017西醫綜合考研：生物化學（6）

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2017考研復習拉開序幕，考生們可結合西綜生物化學復習筆記進行全面的專業課復習，為以后的復習打下堅實的基礎。

第三章酶

一、酶的組成

單純酶：僅由氨基酸殘基構成的酶。

結合酶：酶蛋白：決定反應的特異性;

輔助因子：決定反應的種類與性質;可以為金屬離子或小分子有機化合物。

可分為輔酶：與酶蛋白結合疏松，可以用透析或超濾方法除去。

輔基：與酶蛋白結合緊密，不能用透析或超濾方法除去。

酶蛋白與輔助因子結合形成的復合物稱為全酶，只有全酶才有催化作用。

二、酶的活性中心

酶的活性中心由酶作用的必需基團組成，這些必需基團在空間位置上接近組成特定的空間結構，能與底物特異地結合并將底物轉化為產物。對結合酶來說，輔助因子參與酶活性中心的組成。但有一些必需基團并不參加活性中心的組成。

三、酶反應動力學

酶促反應的速度取決于底物濃度、酶濃度、PH、溫度、激動劑和抑制劑等。

1、底物濃度

1)在底物濃度較低時，反應速度隨底物濃度的增加而上升，加大底物濃度，反應速度趨緩，底物濃度進一步增高，反應速度不再隨底物濃度增大而加快，達最大反應速度，此時酶的活性中心被底物飽合。

2)米氏方程式

V=Vmax[S]/Km+[S]

a.米氏常數Km值等于酶促反應速度為最大速度一半時的底物濃度。

b.Km值愈小，酶與底物的親和力愈大。

c.Km值是酶的特征性常數之一，只與酶的結構、酶所催化的底物和反應環境如溫度、PH、離子強度有關，與酶的濃度無關。

d.Vmax是酶完全被底物飽和時的反應速度，與酶濃度呈正比。

2、酶濃度

在酶促反應系統中，當底物濃度大大超過酶濃度，使酶被底物飽和時，反應速度與酶的濃度成正比關系。

3、溫度

溫度對酶促反應速度具有雙重影響。升高溫度一方面可加快酶促反應速度，同時也增加酶的變性。酶促反應最快時的環境溫度稱為酶促反應的最適溫度。酶的活性雖然隨溫度的下降而降低，但低溫一般不使酶破壞。

酶的最適溫度不是酶的特征性常數，它與反應進行的時間有關。

4、PH

酶活性受其反應環境的PH影響，且不同的酶對PH有不同要求，酶活性最大的某一PH值為酶的最適PH值，如胃蛋白酶的最適PH約為1.8，肝精氨酸酶最適PH為9.8，但多數酶的最適PH接近中性。

最適PH不是酶的特征性常數，它受底物濃度、緩沖液的種類與濃度、以及酶的純度等因素影響。

5、激活劑

使酶由無活性或使酶活性增加的物質稱為酶的激活劑，大多為金屬離子，也有許多有機化合物激活劑。分為必需激活劑和非必需激活劑。

6、抑制劑

凡能使酶的催化活性下降而不引起酶蛋白變性的物質統稱為酶的抑制劑。大多與酶的活性中心內、外必需基團相結合，從而抑制酶的催化活性。可分為：

1)不可逆性抑制劑：以共價鍵與酶活性中心上的必需基團相結合，使酶失活。此種抑制劑不能用透析、超濾等方法去除。又可分為：

a.專一性抑制劑：如農藥敵百蟲、敵敵畏等有機磷化合物能特民地與膽堿酯酶活性中心絲氨酸殘基的羥基結合，使酶失活，解磷定可解除有機磷化合物對羥基酶的抑制作用。

b.非專一性抑制劑：如低濃度的重金屬離子如汞離子、銀離子可與酶分子的巰基結合，使酶失活，二巰基丙醇可解毒�；瘜W毒氣路易士氣是一種含砷的化合物，能抑制體內的巰基酶而使人畜中毒。

2)可逆性抑制劑：通常以非共價鍵與酶和(或)酶-底物復合物可逆性結合，使酶活性降低或消失。采用透析或超濾的方法可將抑制劑除去，使酶恢復活性。可分為：

a.競爭性抑制劑：與底物競爭酶的活性中心，從而阻礙酶與底物結合形成中間產物。如丙二酸對琥珀酸脫氫酶的抑制作用;磺胺類藥物由于化學結構與對氨基苯甲酸相似，是二氫葉酸合成酶的競爭抑制劑，抑制二氫葉酸的合成;許多抗代謝的抗癌藥物，如氨甲蝶呤(MTX)、5-氟尿嘧啶(5-FU)、6-巰基嘌呤(6-MP)等，幾乎都是酶的競爭性抑制劑，分別抑制四氫葉酸、脫氧胸苷酸及嘌呤核苷酸的合成。

Vmax不變，Km值增大

b.非競爭性抑制劑：與酶活性中心外的必需基團結合，不影響酶與底物的結合，酶和底物的結合也不影響與抑制劑的結合。

Vmax降低，Km值不變

c.反競爭性抑制劑：僅與酶和底物形成的中間產物結合，使中間產物的量下降。

Vmax、Km均降低